Sadržaj
- Glavna razlika
- Actin protiv Myosina
- Usporedni grafikon
- Što je Actin?
- Što je miozin?
- Ključne razlike
- Zaključak
Glavna razlika
Glavna razlika između aktina i miozina je u tome što je aktinski protein vodeći dobavljač kontraktilnog svojstva mišićnih i ostalih stanica, dok miozin djeluje kao motor, hidrolizirajući adenosin-trifosfat (ATP) kako bi ispuštao energiju na takav način da se miozin filament pomiče duž aktinskih niti, pokrećući dva navoja da kliziju jedna pokraj druge.
Actin protiv Myosina
I aktin i miozin igraju fizičku i enzimsku ulogu u kontrakciji mišića i unutarćelijskoj pokretljivosti. Aktin je prisutan u A i I opsegu, dok je miozin prisutan u A sarkomera. Aktin sadrži tanje (0,005 mn), ali kraće (2 -2,6 mn) filamente, dok miozin sadrži deblji (0,01 mn), ali duži (4,5 mn) filament. Križni mostovi nisu u aktinu, postoje na glatkoj površini, ali su poprečni mostovi prisutni u miozinu i žive na hrapavoj površini. Aktini su brojniji od miozinskih filamenata, njih šest okružuje svaki miozinski filament, ali miozin je manji u broju nego aktinski filamenti. Aktinski filament je slobodan na jednom kraju i spaja se sa Z-linijom na drugom kraju, s druge strane miozinska nitna je otvorena na oba kraja. Aktin se sastoji od 3 proteina poput aktina, tropomiozina i troponina, dok se miozin sastoji od 2 proteina poput miozina i meromiozina. Aktinsko filament klizne u H zonu pri kontrakciji mišića, ali miozin ne klizi tijekom mišićne kontrakcije.
Usporedni grafikon
| aktin | miozin |
| Protein koji tvori tanke kontraktilne niti u mišićnim stanicama | Protein koji formira guste kontraktilne niti u mišićnim stanicama |
| Veličina filca | |
| Tanka (0,005 µm) i kratka (2 - 2,6 µm) nitna | Gusta (0,01 µm) i duga (4,5 µm) nitna |
| Mjesto | |
| Prisutna u A i I bendovima | Prisutna u A sarcomere bendovima. |
| Regulativni proteini | |
| Tropomiozin i troponin | Meromyosin |
| Površinski | |
| Glatko, nesmetano | Hrapav |
| Križni mostovi | |
| Križni mostovi nisu prisutni | Križni mostovi su prisutni |
| Broj | |
| Izvrsno po broju | Jedno miozinsko vlakno nastaje po šest aktinskih filamenata. |
| klizeći | |
| Kliznite u H zonu tijekom kontrakcije | Ne kliznite tijekom kontrakcije |
| završava | |
| Besplatno na jednom kraju | Besplatno na oba kraja |
Što je Actin?
Actin govori o proteinu koji u mišićnim stanicama tvori tanku kontraktilnu nit. To je najbogatiji protein u eukariotskim stanicama. Aktin nevjerojatno čuva protein. Dva oblika aktina su monomerna i vlaknasta. U fizičkim uvjetima, monomer se lako polimerizira da tvori vlakna pomoću energije iz ATP-a. Polimerizacija aktinskih filamenata započinje s oba kraja niti; omjer polimerizacije nije jednak na svakom kraju i rezultira inherentnom polarnošću u niti. Odnos tropomiozina i troponina stabilizira aktinsko vlakno. Priroda i kretanje stanice ovise o aktinskim vlaknima. Središnja uloga aktinskih filamenata je formiranje aktivnog citoskeleta stanice. Citoskelet daje fizičku potporu i povezuje stanicu sa svojom okolinom. Aktinski filamenti sudjeluju u razvoju filopodije i Lamellipodije koji pomažu staničnoj pokretljivosti. Aktinski filamenti pomažu u transportu organela do kćerih stanica tijekom mitoze. Spoj tankih niti u mišićnim stanicama proizvodi sile, podržavajući kontrakciju mišića.
Što je miozin?
Miozin govori o proteinu koji formira guste kontraktilne niti u mišićnim stanicama. Miozin igra fizičku i enzimsku ulogu u kontrakciji mišića i unutarćelijskoj pokretljivosti. Sve molekule miozina sadrže kao jedan ili dva teška lanca i mnogo lakih lanaca. Tri domene mogu se identificirati u ovom proteinu: glava, vrat i rep. Područje glave je kružno i sadrži mjesta vezivanja aktina i ATP-a. Područje vrata sadrži α-spiralno. Repovi sadrže gotovo tristo molekula miozina iz osovine guste niti. Miozin je superobitelj proteina koji fiksira aktin, hidrolizira ATP i većina ih je locirana u mišićnim stanicama. Glave miozina ovih molekula razvijaju se prema van prema tankim vlaknima poput vesla brodice. Repno mjesto sadrži mjesta vezanja različitih molekula. Postoji 18 klasa miozina. Trinaest različitih vrsta miozina mogu se identificirati kao miozin I, II, III, IV, itd. Miozin koji uključuje u transport vezikula. Miozin II je odgovoran za kontrakciju mišića. Stiskanje mišića opisuje kao teoriju klizna vlakna. Tanka aktinska vlakna klize iznad guste miozinske niti, stvarajući napetost u mišićima. Svaka filamentna gustina miozina okružena je tankim aktinskim vlaknima, a svaka tanka nit okružena su gustim vlaknima. Mnogo ovih snopova filamenta čine funkcionalni dio mišićne stanice.
Ključne razlike
- Aktin označava protein koji tvori tanku kontraktilnu nit u ljudskim mišićima, dok se miozin odnosi na protein koji formira guste kontraktilne niti u mišićnim stanicama.
- Aktin čini tanku (0,005 µm), kratku (2 - 2,6 µm) filamentu, ali miozin čini gustu (0,01 µm), dugu (4,5 µm) nitnu.
- Aktinski filamenti sastoje se od tropomiozina i troponina, dok se miozinski filamenti sastoje od meromiozina.
- Aktinski filamenti su prisutni u A i I vrpci, obratno miozinski filamenti su prisutni u A sarcomere A.
- Aktinski filamenti ne tvore poprečne mostove s druge strane miozinski filamenti grade poprečne mostove.
- Vanjska strana aktinskih filamenata je glatka, ali površina miozinskih niti je hrapava.
- Aktinski filamenti su brojni dok se jedan miozinski filament javlja po šest aktinskih filamenata.
- Aktinski filamenti su slobodni na jednom kraju dok su miozinski filamenti slobodni na oba kraja.
- Aktinski filamenti kliznu u H zonu tijekom kontrakcije, ali miozinski filamenti ne kliziju tijekom kontrakcije.
Zaključak
Iznad ove rasprave zaključuje se da su aktin i miozin dvije vrste proteina koji tvore kontraktilne niti u mišićnim stanicama. Aktin stvara tanke i kratke niti, dok miozin čini guste i duge niti. I aktin i miozin prisutni su u eukariotskim stanicama, tvoreći citoskelet i sudjelujući u kretanju molekula.
